Paramelle David (8 results)

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Taschenbuch. Condition: Neu. Agents chimiques pour la détermination de structures de protéines | Nouveaux agents de réticulation chimique pour l'étude de structures tridimensionnelles de protéines à basse résolution | David Paramelle (u. a.) | Taschenbuch | 328 S. | Französisch | 2014 | Presses Académiques Francophones | EAN 9783841626851 | Verantwortliche Person für die EU: OmniScriptum GmbH & Co. KG, Bahnhofstr. 28, 66111 Saarbrücken, info[at]akademikerverlag[dot]de | Anbieter: preigu.

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Taschenbuch. Condition: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -La détermination de structures tridimensionnelles des protéines est essentielle à l étude de leur fonction in vivo. Des stratégies alternatives à l utilisation de méthodes d analyse à haute résolution ont été développées dans le but de lever certaines contraintes (e.g. nécessité de quantités de protéines pures cristallisées importantes pour réaliser des expériences de diffraction des rayons X). Ces méthodes sont basées sur l utilisation conjointe d agents chimiques de modification de protéines et de l analyse par spectrométrie de masse. Elles permettent d obtenir efficacement des données structurales variées (e.g. accessibilité au solvant, contraintes de distances, sites de modifications post-traductionnelles) basse résolution. La difficulté majeure à l obtention de ces données reste cependant la détection de peptides d intérêt faiblement représentés dans un mélange complexe. Trois projets ont été initiés durant ces travaux de recherche dans le but d améliorer cette détection en spectrométrie de masse afin de fournir plus rapidement des données structurales. 328 pp. Französisch.

Taschenbuch. Condition: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -La détermination de structures tridimensionnelles des protéines est essentielle à l¿étude de leur fonction in vivo. Des stratégies alternatives à l¿utilisation de méthodes d¿analyse à haute résolution ont été développées dans le but de lever certaines contraintes (e.g. nécessité de quantités de protéines pures cristallisées importantes pour réaliser des expériences de diffraction des rayons X). Ces méthodes sont basées sur l¿utilisation conjointe d¿agents chimiques de modification de protéines et de l¿analyse par spectrométrie de masse. Elles permettent d¿obtenir efficacement des données structurales variées (e.g. accessibilité au solvant, contraintes de distances, sites de modifications post-traductionnelles) basse résolution. La difficulté majeure à l¿obtention de ces données reste cependant la détection de peptides d¿intérêt faiblement représentés dans un mélange complexe. Trois projets ont été initiés durant ces travaux de recherche dans le but d¿améliorer cette détection en spectrométrie de masse afin de fournir plus rapidement des données structurales.Books on Demand GmbH, Überseering 33, 22297 Hamburg 328 pp. Französisch.

Taschenbuch. Condition: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - La détermination de structures tridimensionnelles des protéines est essentielle à l étude de leur fonction in vivo. Des stratégies alternatives à l utilisation de méthodes d analyse à haute résolution ont été développées dans le but de lever certaines contraintes (e.g. nécessité de quantités de protéines pures cristallisées importantes pour réaliser des expériences de diffraction des rayons X). Ces méthodes sont basées sur l utilisation conjointe d agents chimiques de modification de protéines et de l analyse par spectrométrie de masse. Elles permettent d obtenir efficacement des données structurales variées (e.g. accessibilité au solvant, contraintes de distances, sites de modifications post-traductionnelles) basse résolution. La difficulté majeure à l obtention de ces données reste cependant la détection de peptides d intérêt faiblement représentés dans un mélange complexe. Trois projets ont été initiés durant ces travaux de recherche dans le but d améliorer cette détection en spectrométrie de masse afin de fournir plus rapidement des données structurales.