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Seller: Universitätsbuchhandlung Herta Hold GmbH, Berlin, Germany
1st ed. 2020. XXI, 159 S. 3 Broschur. Versand aus Deutschland / We dispatch from Germany via Air Mail. Einband bestoßen, daher Mängelexemplar gestempelt, sonst sehr guter Zustand. Imperfect copy due to slightly bumped cover, apart from this in very good condition. Stamped. Sprache: Deutsch. Seller Inventory # 7471IB
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Seller: BuchWeltWeit Ludwig Meier e.K., Bergisch Gladbach, Germany
Taschenbuch. Condition: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.Der AutorLars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig. 184 pp. Deutsch. Seller Inventory # 9783658304362
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Seller: Revaluation Books, Exeter, United Kingdom
Paperback. Condition: Brand New. 180 pages. German language. 8.27x5.83x0.39 inches. In Stock. Seller Inventory # x-3658304367
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Seller: AHA-BUCH GmbH, Einbeck, Germany
Taschenbuch. Condition: Neu. Druck auf Anfrage Neuware - Printed after ordering - Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.Der AutorLars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig. Seller Inventory # 9783658304362
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Seller: moluna, Greven, Germany
Condition: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. Generierung von Oxyanion-Loch-Mutanten des TrypsinDie enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine grosse Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Pep. Seller Inventory # 367883057
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